20 Contoh Asam Amino berserta fungsinya

Ada 20 asam amino yang membentuk protein dan semuanya memiliki struktur basa yang sama, hanya berbeda pada kelompok-R atau rantai samping yang dimilikinya. Asam amino yang paling sederhana, dan terkecil, adalah glisin yang R-grupnya adalah hidrogen (H). Mereka dapat dibagi lagi sesuai dengan sifat-sifat mereka, ditentukan oleh kelompok fungsional yang mereka miliki. Secara umum mereka dibagi berdasarkan muatan, hidrofobisitas dan polaritas. Sifat-sifat ini mempengaruhi cara mereka berinteraksi dengan asam amino di sekitarnya dalam polipeptida dan protein, dan akibatnya berdampak pada struktur dan sifat protein 3D.

Berikut Contoh Asam Amino:

1. Asam amino Alanin

Ditemukan dalam protein pada tahun 1875, alanin membentuk 30% residu dalam sutra. Reaktifitasnya yang rendah berkontribusi pada struktur sutra yang sederhana dan memanjang dengan sedikit ikatan silang yang memberikan kekuatan serat, ketahanan regangan, dan fleksibilitas. Hanya l-stereoisomer yang berpartisipasi dalam fungsi biosintesis protein.

2. Asam amino Arginin

Pada manusia, arginin diproduksi ketika protein dicerna. Ini kemudian dapat diubah menjadi oksida nitrat oleh tubuh manusia, bahan kimia yang dikenal untuk merelaksasi pembuluh darah.

Karena efek vasodilatorinya, arginin telah diajukan untuk pengobatan orang dengan gagal jantung kronis, kolesterol tinggi, sirkulasi yang terkompromikan, dan tekanan darah tinggi, meskipun penelitian di bidang ini masih terus dilakukan. Arginin juga dapat diproduksi secara sintetis, dan senyawa yang berhubungan dengan arginin dapat digunakan dalam mengobati orang dengan disfungsi hati karena perannya dalam mendorong regenerasi hati. Meskipun arginin diperlukan untuk pertumbuhan tetapi bukan pemeliharaan tubuh, penelitian telah menunjukkan bahwa arginin fungsinya sangat penting untuk proses penyembuhan luka, terutama pada mereka yang sirkulasinya buruk.

3. Asam amino asparagin

Pada 1806, asparagine dimurnikan dari jus asparagus, menjadikannya asam amino pertama yang diisolasi dari sumber alami. Namun, baru pada tahun 1932 para ilmuwan dapat membuktikan bahwa asparagin terjadi dalam protein. Hanya stereoeromer yang berpartisipasi dalam biosintesis protein mamalia. Asparagine fungsinya penting dalam menghilangkan amonia beracun dari tubuh.

4. Asam amino aspartat

Ditemukan dalam protein pada tahun 1868, asam aspartat umumnya ditemukan dalam protein hewani, namun hanya stereoeromer yang berpartisipasi dalam fungsi biosintesis protein. Kelarutan dalam air dari asam amino ini cocok dengan keberadaannya di dekat tempat aktif enzim seperti pepsin.

5. Asam amino Sistein

Sistein sangat berlimpah dalam protein rambut, kuku, dan keratin kulit, yang telah diisolasi dari kalkulus kemih pada tahun 1810 dan dari tanduk pada tahun 1899. Selanjutnya, ia disintesis secara kimia, dan strukturnya dipecahkan pada tahun 1903–4.

Kelompok tiol yang mengandung belerang dalam rantai samping sistein adalah kunci dari sifat-sifatnya, memungkinkan pembentukan jembatan disulfida antara dua rantai peptida (seperti dengan insulin) atau pembentukan loop dalam rantai tunggal, yang memengaruhi struktur protein akhir. Dua molekul sistein yang dihubungkan bersama oleh hubungan disulfida membentuk asam amino sistin, yang kadang-kadang terdaftar secara terpisah dalam daftar asam amino yang umum. Sistein dibuat di dalam tubuh dari serin dan metionin dan hanya ada di l-stereoisomer dalam protein mamalia.

Orang dengan kondisi genetik cystinuria tidak dapat secara efektif menyerap kembali sistin ke dalam aliran darah mereka. Akibatnya, tingkat tinggi sistin menumpuk di urin mereka di mana ia mengkristal dan membentuk batu yang menghalangi ginjal dan kandung kemih.

6. Asam amino Glutamin

Glutamin pertama kali diisolasi dari jus bit pada tahun 1883, diisolasi dari protein pada tahun 1932 dan kemudian disintesis secara kimia pada tahun berikutnya. Glutamin adalah asam amino paling melimpah di tubuh kita dan melakukan beberapa fungsi penting. Pada manusia, glutamin disintesis dari asam glutamat dan langkah konversi ini sangat penting fungsinya dalam mengatur tingkat amonia beracun dalam tubuh, membentuk urea dan purin.

7. Asam amino glutamat

Asam glutamat diisolasi dari gluten gandum pada tahun 1866 dan disintesis secara kimia pada tahun 1890. Umumnya ditemukan pada protein hewani, hanya stereoeromer terjadi pada protein mamalia, yang dapat disintesis oleh manusia dari asam α-ketoglutaric intermediate yang umum. Garam monosodium dari asam l-glutamat, monosodium glutamat (MSG) umumnya digunakan sebagai penambah bumbu dan perasa. Rantai samping karboksil asam glutamat dapat bertindak sebagai donor dan akseptor amonia, yang beracun bagi tubuh, memungkinkan transportasi amonia yang aman ke hati di mana ia dikonversi menjadi urea dan diekskresikan oleh ginjal. Asam glutamat bebas juga dapat terdegradasi menjadi karbon dioksida dan air atau diubah menjadi gula.

8. Asam amino Glisin

Glisin adalah asam amino pertama yang diisolasi dari protein, dalam hal ini gelatin, dan adalah satu-satunya yang tidak aktif secara optik (tidak ada stereoisomer d-atau l). Secara struktural asam α-amino paling sederhana, sangat tidak reaktif ketika dimasukkan ke dalam protein. Meski begitu, glisin fungsinya penting dalam biosintesis serin asam amino, koenzim glutathione, purin, dan heme, bagian penting dari hemoglobin.

9. Asam amino Histidin

Histidin diisolasi pada tahun 1896 dan strukturnya dikonfirmasi oleh sintesis kimia pada tahun 1911. Histidin adalah prekursor langsung histamin dan juga merupakan sumber karbon penting dalam sintesis purin. Ketika dimasukkan ke dalam protein, rantai samping histidin dapat bertindak sebagai akseptor dan donor proton, menyampaikan sifat-sifat penting ketika digabungkan menjadi enzim seperti chymotrypsin dan yang terlibat dalam metabolisme karbohidrat, protein, dan asam nukleat.

Untuk bayi, histidin fungsinya dianggap sebagai asam amino esensial, orang dewasa dapat pergi untuk waktu singkat tanpa asupan makanan tetapi masih dianggap penting.

10. Asam amino Isoleusin

Isoleusin diisolasi dari molase gula bit pada tahun 1904. Sifat hidrofobik rantai samping isoleusin penting dalam menentukan struktur tersier protein di mana ia dimasukkan.

Mereka yang menderita kelainan bawaan langka yang disebut penyakit urin sirup maple, memiliki enzim yang salah dalam jalur degradasi yang umum terjadi pada isoleusin, leusin, dan valin. Tanpa perawatan, penumpukan metabolit dalam urin pasien berkontribusi pada bau khas yang memberi nama kondisinya.

11. Asam amino Leusin

Leusin diisolasi dari keju pada tahun 1819 dan dari otot dan wol dalam bentuk kristal pada tahun 1820. Pada tahun 1891, leucine disintesis di laboratorium.

Hanya l-stereoisomer muncul dalam protein mamalia dan dapat didegradasi menjadi senyawa yang lebih sederhana oleh enzim tubuh. Beberapa protein pengikat DNA mengandung daerah di mana leusin diatur dalam konfigurasi yang disebut leucine ritsleting.

12. Asam amino Lisin

Lisin pertama kali diisolasi dari protein susu kasein pada tahun 1889, dan strukturnya dijelaskan pada tahun 1902. Lisin penting dalam pengikatan enzim dengan koenzim dan memainkan peran penting dalam cara fungsi histones.

Banyak tanaman sereal dalam lisin sangat rendah yang telah menyebabkan kekurangan pada beberapa populasi yang sangat bergantung pada ini untuk makanan serta pada vegetarian dan diet rendah lemak. Akibatnya, upaya telah dilakukan untuk mengembangkan strain jagung yang kaya lisin.

13. Asam amino Metionin

Metionin diisolasi dari protein susu kasein pada tahun 1922, dan strukturnya diselesaikan dengan sintesis laboratorium pada tahun 1928. Metionin adalah sumber penting sulfur untuk berbagai senyawa dalam tubuh, termasuk sistein dan taurin. Terkait dengan kandungan sulfurnya, metionin fungsinya membantu mencegah penumpukan lemak di hati, dan membantu mendetoksifikasi sisa metabolisme dan racun.

Metionin adalah satu-satunya asam amino esensial yang tidak ada dalam jumlah signifikan kedelai dan karena itu diproduksi secara komersial dan ditambahkan ke banyak produk tepung kedelai.

14. Asam amino Fenilalanin

Fenilalanin pertama kali diisolasi dari sumber alami (kecambah lupin) pada tahun 1879 dan kemudian disintesis secara kimia pada tahun 1882. Tubuh manusia biasanya mampu memecah fenilalanin menjadi tirosin, namun pada individu dengan fenilketonuria (PKU), kondisi yang diwariskan mewujud konversi ini tidak memiliki aktivitas. Jika tidak diobati, fenilalanin terbentuk di dalam darah yang menyebabkan perkembangan mental pada anak-anak terbelakang. Pada 10.000 anak yang lahir dengan kondisi ini, mengadopsi diet rendah fenilalanin di awal kehidupan dapat mengurangi efeknya.

15. Asam amino prolin

Pada 1900, prolin disintesis secara kimia. Tahun berikutnya ia kemudian diisolasi dari kasein protein susu dan strukturnya terbukti sama. Manusia dapat mensintesis prolin dari asam glutamat, hanya muncul sebagai l-stereoisomer dalam protein mamalia. Ketika prolin dimasukkan ke dalam protein, strukturnya yang aneh mengarah ke tikungan tajam, atau kekusutan, dalam rantai peptida, berkontribusi besar pada struktur akhir protein. Prolin dan turunannya hidroksiprolin, merupakan 21% residu asam amino dari kolagen protein berserat, fungsinya penting untuk jaringan ikat.

16. Asam amino Serin

Serin pertama kali diisolasi dari protein sutera pada tahun 1865, tetapi strukturnya tidak terbentuk sampai tahun 1902. Manusia dapat mensintesis serin dari metabolit lain, termasuk glisin, meskipun hanya stereoisomer-l yang muncul dalam protein mamalia. Serine penting untuk biosintesis banyak metabolit dan seringkali penting untuk fungsi katalitik enzim-enzim di mana ia dimasukkan, termasuk chymotrypsin dan trypsin.

Gas-gas saraf dan beberapa insektisida bekerja dengan mengombinasikannya dengan residu serin di lokasi aktif asetilkolin esterase, menghambat enzim sepenuhnya. Aktivitas asterase sangat penting untuk memecah neurotransmitter asetilkolin yang jika tidak naiknya level yang tinggi, secara cepat menyebabkan kejang dan kematian.

17. Asam amino Treonina

Treonina diisolasi dari fibrin pada tahun 1935 dan disintesis pada tahun yang sama. Hanya stereoisomer yang muncul dalam protein mamalia yang relatif tidak reaktif. Meskipun penting dalam banyak reaksi pada bakteri, peran metabolisme pada hewan yang lebih tinggi, termasuk manusia, tetap tidak jelas.

18. Asam amino triptofan

Terisolasi dari kasein (protein susu) pada tahun 1901, struktur triptofan didirikan pada tahun 1907, tetapi hanya stereoisomer-l yang muncul dalam protein mamalia. Dalam usus manusia, bakteri memecah tryptophan makanan, melepaskan senyawa seperti skatole dan indole yang memberikan kotoran aroma tidak menyenangkan mereka. Triptofan dikonversi menjadi vitamin B3 (juga disebut asam nikotinat atau niasin), tetapi tidak pada tingkat yang cukup untuk membuat kita tetap sehat. Konsekuensinya kita juga harus mengonsumsi vitamin B3, kegagalan untuk melakukannya menyebabkan kekurangan yang disebut pellagra.

19. Asam amino tirosin

Pada tahun 1846 tirosin diisolasi dari degradasi kasein (protein dari keju), setelah itu disintesis di laboratorium dan strukturnya ditentukan pada tahun 1883. Hanya hadir dalam stereoisomer l dalam protein mamalia, manusia dapat mensintesis tirosin dari fenilalanin. Tirosin merupakan prekursor penting bagi hormon adrenal, epinefrin dan norepinefrin, hormon tiroid termasuk tiroksin dan melanin pigmen rambut dan kulit. Dalam enzim, residu tirosin sering dikaitkan dengan situs aktif, perubahan yang dapat mengubah spesifisitas enzim atau menghapus aktivitas seluruhnya.

Penderita kondisi genetik serius, phenylketonuria (PKU) tidak dapat mengubah fenilalanin menjadi tirosin, sementara pasien dengan alkaptonuria memiliki metabolisme tirosin yang rusak, menghasilkan urin khas yang menjadi gelap ketika terpapar ke udara.

20. Asam amino valin

Struktur valin didirikan pada tahun 1906, setelah pertama kali diisolasi dari albumin pada tahun 1879. Hanya stereoisomer yang muncul dalam protein mamalia. Valine dapat terdegradasi menjadi senyawa yang lebih sederhana di dalam tubuh, tetapi pada orang dengan kondisi genetik langka yang disebut penyakit urin maple syrup, enzim yang salah mengganggu proses ini dan dapat terbukti fatal jika tidak diobati.

Related Posts