4 Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Sifat kerja enzim dan faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim dibahas di bawah ini.

Kondisi reaksi berdampak besar pada aktivitas enzim. Enzim sangat memperhatikan kondisi optimal yang disediakan untuk reaksi seperti suhu, pH, perubahan konsentrasi substrat, dll.

Suhu.

Biasanya, aktivitas enzim dipercepat dengan peningkatan suhu. Karena enzim berfungsi dalam sel, kondisi yang memungkinkan untuk hampir semua enzim adalah suhu yang sedang. Pada suhu yang lebih tinggi, pada titik tertentu, terjadi penurunan aktivitas yang drastis dengan denaturasi enzim. Dalam larutan encer, enzim yang dimurnikan berubah sifat dengan cepat dibandingkan dengan enzim dalam ekstrak kasar. Denaturasi enzim juga dapat terjadi ketika enzim diinkubasi dalam jangka waktu lama. Yang lebih tepat adalah dengan menggunakan durasi waktu yang lebih singkat dalam hal waktu inkubasi untuk mengukur kecepatan awal reaksi enzim tersebut.

Persatuan Biokimia Internasional menyarankan suhu uji standar menjadi 30 ° C. Hampir semua enzim sangat sensitif terhadap perubahan pH. Hanya beberapa enzim yang dapat beroperasi secara layak dengan pH di atas 9 dan di bawah 5. Kebanyakan enzim memiliki pH – optimum mendekati netralitas. Setiap perubahan pH menyebabkan keadaan ionik residu asam amino berubah di seluruh protein dan di situs aktif. Modifikasi dalam keadaan ionik dapat memodifikasi katalisis dan pengikatan substrat. Preferensi konsentrasi substrat sangat penting karena pada konsentrasi yang lebih rendah, laju ditentukan oleh konsentrasi, namun, pada konsentrasi tinggi, laju tidak bergantung pada peningkatan konsentrasi substrat.

Situs aktif.

Katalisis enzimatis bergantung pada aktivitas rantai samping asam amino yang berkumpul di pusat aktif. Enzim mengikat substrat ke wilayah situs aktif dalam konformasi menengah.

Seringkali, situs aktif adalah celah atau kantong yang dihasilkan oleh asam amino yang berperan dalam pengikatan katalisis dan substrat. Asam amino yang membentuk sisi aktif enzim tidak berdekatan satu sama lain di sepanjang urutan asam amino primer. Asam amino situs aktif dirakit ke kluster dalam konformasi yang benar oleh lipatan 3 dimensi dari urutan asam amino primer. Residu asam amino situs aktif yang paling sering dari 20 asam amino pembentuk protein adalah asam amino polar, aspartat, sistein, glutamat, histidin, Serin, dan lisin. Biasanya, hanya 2-3 residu asam amino esensial yang terlibat langsung dalam ikatan yang menyebabkan pembentukan produk. Glutamat, Aspartat, dan histidin merupakan residu asam amino yang juga berfungsi sebagai akseptor atau donor proton.

pH.

Enzim membutuhkan suhu dan pH optimal untuk aksinya. Suhu atau pH di mana suatu senyawa menunjukkan aktivitas maksimumnya disebut suhu optimum atau pH optimum. Seperti disebutkan sebelumnya, enzim adalah senyawa protein. Suhu atau pH yang lebih dari optimal dapat mengubah struktur molekul enzim. Umumnya, pH optimal untuk enzim dianggap berkisar antara 5 dan 7.

  • T ° optimal
  • Jumlah tabrakan molekul terbesar
  • enzim manusia = 35 ° – 40 ° C
  • suhu tubuh = 37 ° C
  • Panas: meningkat melebihi T ° optimal
  • Peningkatan tingkat energi molekul mengganggu ikatan enzim & antara enzim & substrat
  • H, ikatan ionik = lemah
  • Denaturasi = kehilangan bentuk 3D (struktur 3 °)
  • Dingin: turunkan T °
  • Molekul bergerak lebih lambat untuk mengurangi benturan antara enzim & substrat

Konsentrasi dan Jenis Substrat.

Enzim memiliki titik jenuhnya, yaitu setelah semua enzim yang ditambahkan ditempati oleh molekul substrat, aktivitasnya akan berhenti. Ketika reaksi dimulai, kecepatan kerja enzim terus meningkat dengan penambahan substrat lebih lanjut. Namun, pada titik jenuh di mana jumlah molekul substrat lebih banyak daripada enzim bebas, kecepatannya tetap sama.

Jenis substrat adalah faktor lain yang mempengaruhi kerja enzim. Bahan kimia yang mengikat ke situs aktif enzim dapat menghambat aktivitas enzim dan substrat semacam itu disebut inhibitor. Inhibitor kompetitif adalah bahan kimia yang bersaing dengan substrat spesifik enzim untuk situs aktif. Mereka secara struktural menyerupai substrat spesifik enzim dan mengikat enzim dan menghambat aktivitas enzimatik. Konsep ini digunakan untuk mengobati penyakit infeksi bakteri.

Konsentrasi garam.

Perubahan salinitas: Menambah atau menghapus kation (+) & anion (-)

  • Ganggu ikatan, ganggu bentuk 3D
  • Mengganggu atraksi antara asam amino bermuatan
  • Mempengaruhi struktur 2 ° & 3 °
  • Mengubah sifat protein
  • Enzim tidak toleran terhadap salinitas ekstrim

Related Posts